Dobramento de Proteína e Doença Neurológica

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Muitas vezes pensamos que as proteínas são nutrientes encontrados nos alimentos que ingerimos e o principal componente dos músculos; no entanto, proteínas são moléculas microscópicas localizadas dentro das células que realmente desempenham uma variedade de papéis fundamentais. A função de uma proteína depende de sua forma e, quando a formação de proteínas dá errado, as proteínas deformadas resultantes podem causar vários problemas de saúde, como quando as proteínas negligenciam seus papéis essenciais ou quando formam uma desordem pegajosa e desajeitada dentro das células. A formação de proteínas é um procedimento propenso a erros e os erros ao longo do caminho foram associados a doenças neurológicas.  

 

Existem aproximadamente 20,000 a mais de 100,000 tipos únicos de proteínas encontradas dentro de uma célula humana comum. Por que tantos? As proteínas são os cavalos de trabalho da célula humana. Por exemplo, várias dessas proteínas são estruturais, conferindo rigidez e rigidez a neurônios finos ou tecidos musculares. Outras proteínas as transportam para novos lugares e se ligam a moléculas específicas e outras catalisam respostas. Uma propriedade das proteínas é possível através da diversidade e especificidade em seu papel quando elas se dobram.  

 

Por que as proteínas se dobram em uma forma funcional

 

Uma proteína geralmente começa na célula como uma longa cadeia de cerca de blocos de construção 300 conhecidos como aminoácidos. Existem tipos diferentes de aminoácidos 22 e sua ordem decide qual cadeia de proteínas se dobrará sobre si mesma. Após a dobra, geralmente se formam dois tipos de estruturas. Várias regiões da cadeia protéica se enrolam em formações lisas conhecidas como "hélices alfa", enquanto outras regiões se dobram em padrões em zigue-zague conhecidos como "folhas beta", que se assemelham às dobras de um leque de papel.  

 

Ambas as estruturas podem interagir para formar estruturas complexas. Em uma estrutura proteica, muitas folhas beta se envolvem para formar um tubo oco. O tubo também é geralmente curto, onde a estrutura geral se assemelha a cobras (hélices alfa) emergindo de uma lata (tubo de folha beta). Além disso, várias outras estruturas de proteínas com nomes descritivos incluem o “barril beta”, o “hélice beta”, a “ferradura alfa / beta” e a “dobra de geléia”.

 

Essas estruturas complexas permitem que as proteínas desempenhem sua variedade de papéis na célula. A proteína “serpentes em lata”, quando incorporada a uma membrana celular, cria um tubo que permite o tráfego de entrada e saída de células. Outras proteínas formam contornos com bolsas conhecidas como "locais ativos", que são perfeitamente modeladas para se ligarem a uma determinada molécula, como uma fechadura e uma chave. Curvando-se em formas diferentes, as proteínas podem desempenhar funções diferentes. Para traçar uma analogia, todos os veículos são feitos de aço, enquanto um ônibus, caminhão basculante, guindaste ou Zamboni são moldados para executar suas próprias tarefas, no entanto, as corridas são vencidas pela forma lisa de um carro de corrida.  

 

Por que o dobramento de proteínas às vezes falha

 

O dobramento de proteínas, em última análise, permite que uma proteína tenha uma forma funcional; no entanto, é um procedimento complexo que às vezes pode falhar. De acordo com estudos, a dobragem de proteínas pode dar errado devido a três razões principais:  

 

  1. Uma pessoa pode ter uma mutação que afeta um aminoácido na cadeia de proteínas, dificultando a localização de uma proteína específica em sua dobra preferida ou estado “nativo”. É assim que ocorre em mutações, como as que contribuem para fibrose cística ou anemia falciforme. Essas mutações são encontradas na sequência de DNA ou "gene" que codifica uma proteína especial. Portanto, esses tipos de mutações herdadas afetam apenas essa proteína e sua função relacionada.
  2. Por outro lado, a falha na dobragem de proteínas pode ser vista como um procedimento contínuo e muito mais geral que afeta várias proteínas. Quando as proteínas são produzidas, a estrutura que lê as instruções do DNA para produzir as longas cadeias de aminoácidos pode cometer erros. Os pesquisadores estimam que o ribossomo comete erros em até 1 em todas as proteínas 7. Esses erros podem fazer com que as proteínas que estão inclinadas a continuar a dobrar indevidamente.
  3. Mesmo que uma cadeia de aminoácidos não tenha mutações ou erros, ela ainda pode não atingir sua própria forma dobrada preferida, porque as proteínas não se dobram adequadamente 100 por cento do tempo. A dobragem de proteínas se torna muito mais difícil se as condições na célula mudarem devido a fatores externos, como temperatura e acidez.

 

Um colapso no dobramento de proteínas pode causar uma variedade de doenças neurológicas e os pesquisadores levantam a hipótese de que muitos problemas de saúde estão associados a problemas de dobramento. Existem dois problemas nas células que não se dobram corretamente. Um tipo de problema, conhecido como “perda de função”, ocorre quando uma quantidade insuficiente de uma determinada proteína se dobra corretamente, causando uma falta de “funções especializadas” necessárias para desempenhar um papel particularmente importante. Por exemplo, imagine que uma proteína corretamente dobrada é moldada para ligar uma toxina e dividi-la em compostos nocivos. Sem o suficiente dessa proteína acessível, a toxina se acumulará em níveis prejudiciais. Em outro caso, uma proteína pode ser responsável por metabolizar o açúcar que pode então ser utilizado pela célula para energia. A célula crescerá devido à falta de energia se não houver disponibilidade suficiente dessa proteína. O motivo pelo qual a célula fica doente, nesses casos, é a falta de uma proteína funcional dobrada em particular. A fibrose cística, a doença de Tay-Sachs, a síndrome de Marfan e alguns tipos de câncer são exemplos de problemas de saúde que ocorrem quando um tipo de proteína é incapaz de desempenhar sua função. Quem diria que um tipo de proteína entre milhares pode ser tão significativo?  

 

A dobragem de proteínas também pode afetar a saúde e o bem-estar geral da célula, independentemente da utilização da proteína. Quando as proteínas não conseguem se dobrar em seu estado funcional, as consequentes proteínas dobradas podem ser contorcidas em formas que são prejudiciais ao ambiente celular aglomerado. A maioria das proteínas possui aminoácidos pegajosos que “odeiam a água” e enterram profundamente dentro de seu próprio núcleo. Proteínas mal dobradas utilizam essas partes em seu exterior, como um doce coberto de chocolate que foi esmagado para revelar um centro pegajoso. Essas proteínas dobradas normalmente se unem para formar aglomerados conhecidos como "agregados". Os pesquisadores descobriram que o acúmulo de proteínas dobradas desempenha um papel fundamental em várias doenças neurológicas, incluindo a doença de Alzheimer, a doença de Parkinson, a doença de Huntington e a doença de Lou Gehrig (ALS), no entanto, os pesquisadores ainda estão trabalhando para descobrir exatamente como essas moléculas dobradas afetam o bem-estar das células.  

 

Uma proteína dobrada se destaca entre as demais e merece atenção especial. A proteína “prião” na doença de Creutzfeldt-Jakob, também conhecida como doença da vaca louca, é uma ilustração de uma proteína mal dobrada que se tornou desonesta. Esta proteína não é simplesmente dobrada irreversivelmente, no entanto, também transforma outras proteínas funcionais em uma condição torcida semelhante.  

 

Como as células protegem de proteínas mal dobradas

 

Estudos de pesquisa recentes demonstraram que o dobramento incorreto de proteínas freqüentemente ocorre dentro das células. Felizmente, as células também têm muitos sistemas implantados e estão acostumadas a lidar com esse problema redobrando ou destruindo formações proteicas aberrantes. Apropriadamente conhecidas como chaperones, essas estruturas acompanham as proteínas em todo o procedimento de dobramento, aumentando as chances de uma proteína se dobrar adequadamente e até mesmo permitindo que várias proteínas dobradas incorretamente tenham a oportunidade de se dobrar novamente. As chaperonas são as próprias proteínas. Existem muitos tipos distintos de acompanhantes. Alguns chaperones fornecem segurança às proteínas, isoladas de outras moléculas. A produção de muitos chaperones é estimulada quando uma célula encontra altas temperaturas ou outros estados que podem, em última instância, tornar o dobramento de proteínas mais difícil, portanto, fornecendo a esses chaperones o apelido de "proteínas de choque térmico".  

 

A seguinte linha de defesa celular contra proteínas mal dobradas é conhecida como proteassoma. Se proteínas mal dobradas permanecerem na célula, elas serão alvo de destruição por essa estrutura, que mastiga as proteínas e as cospe. O proteassoma é semelhante a um centro, permitindo que a célula reutilize aminoácidos para criar proteínas. O proteassoma em si não é uma única proteína, mas muitas que atuam coletivamente. As proteínas freqüentemente interagem para formar estruturas maiores. Por exemplo, a cauda de um esperma humano é uma estrutura feita de vários tipos de proteínas que trabalham juntas para produzir um mecanismo rotativo que impulsiona o esperma.  

 

Visão geral sobre dobragem e dobragem de proteínas

 

Por que algumas proteínas mal dobradas podem escapar de sistemas como chaperones e proteassoma? Como as doenças neurológicas mencionadas acima podem ser causadas por proteínas pegajosas dobradas? Algumas proteínas se dobram mais frequentemente do que outras? Essas questões estão na vanguarda de pesquisas que buscam entender os problemas de saúde que acabam resultando se a dobra de proteínas dá errado, bem como a biologia das proteínas. O amplo mundo das proteínas, usando sua grande variedade de formas, confere às células capacidades que permitem a existência da vida e sua diversidade (por exemplo, as diferenças entre células oculares, cutâneas, pulmonares ou cardíacas e também as diferenças entre as espécies) . Mas talvez essa seja uma das muitas razões pelas quais a palavra "proteína" vem da palavra grega "protas", que significa "de importância primária" e, de fato, elas parecem ser.  

 

O dobramento de proteínas é um processo físico-químico complexo, pelo qual uma proteína "dobra" ou assume uma forma funcional para poder desempenhar sua função biológica. As proteínas são nutrientes que obtemos dos alimentos que ingerimos e são considerados um dos principais componentes dos músculos; no entanto, as proteínas desempenham uma ampla variedade de papéis fundamentais no corpo humano. De acordo com estudos, o desdobramento de proteínas pode causar uma variedade de problemas de saúde, incluindo doenças neurológicas. - Dr. Alex Jimenez DC, Insight CCST

 


 

Dieta e Exercício para Doença Neurológica

 

 


 

O objetivo do artigo acima é descrever o dobramento de proteínas e como está associado a doenças neurológicas. As doenças neurológicas estão associadas ao cérebro, coluna vertebral e nervos. O escopo de nossas informações limita-se a problemas de saúde quiroprática, músculo-esquelética e nervosa, além de artigos, tópicos e discussões sobre medicina funcional. Para discutir melhor o assunto acima, não hesite em perguntar ao Dr. Alex Jimenez ou entre em contato em 915-850-0900 .  

 

Curated pelo Dr. Alex Jimenez  

 


 

Discussão Adicional do Tópico: Dor Crônica

 

A dor repentina é uma resposta natural do sistema nervoso que ajuda a demonstrar possíveis lesões. Por exemplo, os sinais de dor viajam de uma região lesada através dos nervos e da medula espinhal até o cérebro. A dor é geralmente menos severa como a lesão cicatriza, no entanto, a dor crônica é diferente do tipo de dor média. Com dor crônica, o corpo humano continuará enviando sinais de dor ao cérebro, independentemente de a lesão ter cicatrizado. A dor crônica pode durar várias semanas até vários anos. A dor crônica pode afetar tremendamente a mobilidade do paciente e pode reduzir a flexibilidade, a força e a resistência.

 

 


 

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